El mecanismo de muerte celular programada y su importancia en el proceso de maduración de la carne bovina

  • Janeth Ortega Torres Universidad Nacional
  • Manuel Fernando Ariza Botero Universidad Nacional
Palabras clave: terneza, apoptosis, proteólisis, calpaína, calpastatina

Resumen

El objetivo de este artículo es presentar el mecanismo de muerte celular programada y las evidencias que apoyan su relación con el proceso de maduración de la carne bovina. La terneza de la carne bovina es quizá una de las características más importantes para los consumidores, pues hace de la carne un producto deseable en los mercados mundiales e influye en su precio y calidad. Estas características dependen de factores genéticos, nutricionales y ambientales. Aunque en Colombia aún no existe la cultura de la trazabilidad de los productos cárnicos en los supermercados, se prevé que en un futuro cercano aumente el número de consumidores en América Latina y que ellos tendrán también la posibilidad de exigir las mejores carnes. Descifrar los factores bioquímicos y moleculares que influyen en la maduración de la carne bovina es una tarea amplia que está en sus primeras etapas. Se han descifrado algunas vías implicadas, como la de la calpaína-calpastatina, la proteosómica y la de las catepsinas, proteínas que han sido reconocidas como de influencia positiva en el proceso de degradación de la fibra muscular durante su proceso de maduración. La conversión del músculo en carne es un proceso que comienza una vez el animal ha sido sacrificado y, por lo tanto, está asociado a los procesos de necrosis y muerte celular. En los últimos años muchos estudios se han orientado hacia la importancia y el aporte del mecanismo de muerte celular programada o apoptosis sobre la terneza de la carne.

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Biografía del autor

Janeth Ortega Torres, Universidad Nacional
Bióloga. Magíster en Producción Animal. PhD en producción animal, Facultad de Medicina Veterinaria y de Zootecnia.
Manuel Fernando Ariza Botero, Universidad Nacional
Médico veterinario. PhD. Profesor Facultad de Medicina Veterinaria y Zootecnia.

Referencias

Sierra V, Fernández-Suárez V, Castro P, Osoro K, Rodríguez-Colunga MJ, Vega-Naredo I, García-Macía M, Coto-Montes A, Oliván M. Tenderización post-mortem de la carne de los distintos biotipos amparados por la IGP ternera asturiana. Arch Zootec. 2011; 60 (231): 333-6.
Soria LA, Corva PM. Factores genéticos y ambientales que determinan la terneza de la carne bovina. Arch Latinoam Prod Anim 2004;12(2):73-88.
Szczenesniak AS. Objective measurements of food texture. Journal of Animal Science 1963;28:410.
Koohmaraie, M. The biological basis of meat tenderness and potential genetic approaches for its control and prediction. Proc Annu Meat Conf 1995;48:69.
Sentandreu MA, Coutis G, Ouali A. Role of muscle endopeptidasas and their inhibidor in meat tenderness. Trends in Food Science and Technology 2002;13(12):400-421.
Ouali A. Proteolytic and physicochemical mechanisms involved in meat ovine skeletal muscle. Biochimie 1992;74:251-265.
Clark KA, McElhinny AS, Beckerle MC, Gregorio CC. Striated muscle cytoarchitecture: an intricate web of form and function. Annu Rev Cell Dev Biol 2002;18:637.
Gregorio CC, Granzier H, Sorimachi H, Labeit S. Muscle assembly: a titanic achievement. Curr Opin Cell Biol 1999;11:18.
Parr T, Sensky Pl, Scothern GP, Bardsley RG, Buttery PJ, Wood JD et ál. Relationship between skeletal muscle-specific calpain and tenderness of conditional porcine longissimus muscle. Journal of Animal Science 1999; 77:661-668.
Ilian MA, Morton JD, Kent MP, Le Couteur CE, Hickford J, Cowley R, Bickerstaffe R. Intermuscular variation in the tenderness: association with the ubiquitin and muscle specific calpains. Journal of Animal Science 2000;72:122-132.
Delgado EA, Greesink GH, Marchello JA, Goll DE, Koohmaraie M. The calpain system in three muscles of normal and callipyge sheep. Journal of Animal science 2001;79:398-414.
Turk B, Turk D, Turk V. Lysosomal cysteine proteosomas:more than scavangers. Biochimica Biophysica Acta 2000;1477:98-11.
Mikami K, Whiting AH, Taylor MAJ, Maciewicz RA, Etherrinton DJ. 1987. Degradation of miofibrals from rabbit, chicken and beef by cathepsin 1 and lysosomal lysotes. Meat Science 1987;21:81-97.
Schackelefor SD, Koohmaraie M, Wheleer TL, Cundiff LV, Dikeman ME. Effect of biological type of cattle on the incidence of the dark, firm and dry condition in the longissimus muscle. Journal of Animal Science 1994;72:337-343.
Taylor RG, Tassy C, Briand M, Robert N, Briand Y, Ouali A. Proteolytic activity of the proteosome on myofibrillar structure. Molecular Biology Report 1995;21:71-73.
Ouali A, Talmat A. Calpains and calpastatin distribution in bovine, porcine and ovine skeletal muscle. Meat Science 1990;28:331-348.
Yamada H, Saito F, Fukuta-Ohi H, Zhong D, Hase A, Okuyama A et ál. Processing of beta-dystroglycan by matrix metalloproteinase disrupts the link between the extracellular matrix and cell membrane via the dystroglycan complex. Human Molecular Genetics 2001;10:1563-1569.
Frisdal E, Teiger E, Lefaucher JP, Adrial S, Planus E, Lafuma C, D´ortho MP. Increases expression of the gelatinases and alteration of basement membrane in rat soleus muscle following femoral artery ligation. Neuropathology and applied Neurobiology 2000;26:11-21.
Kerr JF, Wyllie AH, Currie AR. Apoptosis: a basic biological phenomenon with wide-ranging implications in tissue kinetics. Br J Cancer 1972;26(4):239-257.
Clarke PGH, Clarke S. Historic apoptosis. Nature 1995;378:230.
Ouli A, Herrera-Mendez CH, Coulis G, Becila S, Boudjellal A, Harhoura K et ál. Meat tenderisation and muscle cell death, two highly relate events. Technologija mesa 2007;48(1-2):1-15.
Sulston JE, Horvitz HR. Post –embryonic cell lineages of the nematode Caenorhabditis elegans. Dev Biol. 1997; 56:110-56.
Nicholson W. From bench to clinic with apoptosisbased therapeutic agents. Nature 2000;407:810-816.
Wyllie AH. Glucocorticoid-induce thymocyte apoptosis in associate with endogenous endonuclease activation. Nature 1980;284(5756):555-556.
Fadok V, Henson PM. Apoptosis: getting rid of the bodies. Curr Biol 1998;8(19):R693-695
Enari M, Sakahira H, Yokoyama H, Okawa K, Iwamatsu A, Nagata S. A caspasa-activated DNasa that degrades DNA during apoptosis, and its inhibitor ICAD. Nature 1998;391(6662):43-50.
Savill J, Fadok V. Corpse cleanrance defines the meaning of the cell death. Nature 2000; 407 (6805):784-788.
Barisic K, Petrik J, Lada R. Biochemestry of apoptotic cell death. Acta pharm 2003; 53;151-164.
Green DR, Evan GI. A matter of the life death. Cancer Cell 2002;1(1):19-30.
Leist M, Jäättela M. Four deaths and a funeral: from caspasas to alternative mechanism. Nature Review- Molecular Cell Biology 2001;2.
Goldsby RA, Kindt TD, Osborne BA, Kuby J. Immunology. 5th ed. New York: WH Freeman and Company; 2003.
Walker NP, Talanian RV, Brady KD, Dang LC, Bump NJ, Ferenz CR, Franklin S, Ghayur T, Hackett MC, Hammill LD. Crystal structure of the cysteine protease interleukin-1 beta-converting enzyme: a (p20/p10)2 homodimer. Cell 1994; 78(2): 343-352.
Nicholson DW, Thornberry NA. 1997. Caspases: killer proteases. Trends Biochem Sci 1997;22(8):299-30.
Irusta PM, Chen YB, Hardwick JM. Viral modulators of cell death provide new links to old pathways. Curr Opin Cell Biol 2003; 15(6): 700-705.
Nagata S. Apoptosis by death factor. Cell 1997;88(3):355-365.
Ashkenazi A, Dixit VM. Death receptors: signaling and modulation. Science 1998;281(5381):1305-1308.
Boldin MP, Varfolomeev EE, Pancer Z, Mett IL, Camonis JH, Wallach D. A novel protein that interacts with the death domain of Fas/APO1 contains a sequence motif related to the death domain. J Biol Chem 1995; 270(14):7795-7798.
Zong WX, Lindsten T, Ross AJ, McGregor GR, Thompson CB. BH3-only proteins that bind prosurvival Bcl-2 family members fail to induce apoptosis in the absence of Bax and Bak. Genes Dev 2001;15(12):1481-1486.
Green DR, Reed JC. Mitochondria and apoptosis. Science 1998;281(5381):1309-1312.
Leist M, Single B, Castoldi AF, Kuhnle S, Nicotera P. Intracellular adenosine triphosphate (ATP) concentration: A switching the decision between apoptosis and necrosis. J Exp Med 1997;185:1481-1486.
Shrode LD, Tapper H and Grinstein S. Role of intracellular pH in proliferation, transformation, and apoptosis. J. Bioenerg. Biomembr 1997; 29, 393–399.
Goossens JF, Henichart JP, Dassonneville L, Facompre M, Bailly C. Relation between intracellular acidification and camptothecin-induced apoptosis in leukemia cells. Eur J Pharm Sci 2000;10:125-131.
Dukhanin AS, Patrashev DV, Ogurstov S. Intracellular pH in thymocytes at early stages of apoptosis and necrosis. Bull Exp Biol Med 1999;10:991-993.
Mcconkey DJ. Biochemical determinants of apoptosis and necrosis. Toxicol Lett 1998;99:157-168.
Tang LL, Sun CX, Liu H, Mi Y, Yao CG and Li CX. Steep pulsed electric fields modulate cell apoptosis through the change of intracellular calcium concentration. Colloids Surf. 2007; B 57, 209–214.
Beebe SJ, Fox PM, Rec LJ, Somers K, Stark RH, Schoenbach KH. Nanosecond pulsed electric field (nsPEF) effects on cells and tisues: Apoptosis induction and tumor growth inhibition. IEEE Trans Plasma Sci 2002;30:286-292.
Marshall DM. Genetics of meat quality. En: Fries RF, Ruvinsky A, editores. The genetics of cattle. New York: CABI Publishing; 1999.
Larzul C, Lefaucheur L, Ecolan P, Gogue J, Talmant A, Sellier P and Monin G. Phenotypic and genetic parameters for Longissimus muscle fibre characteristics in relation to growth, carcass and meat quality traits in Large White pigs. Journal of Animal Science. 1997; 75, 3126–3137.
Bernard C, Cassar MI, Le Cunff M, Dubroeucg H, Renand G, Hocquette JF. New Indicatros of Beef Quality Revelealed by Expression of Specific Genes. J Agric Food Chem 2007;55:5229-5237.
Cómo citar
Ortega Torres, J., & Ariza Botero, M. (2012, junio 26). El mecanismo de muerte celular programada y su importancia en el proceso de maduración de la carne bovina. Revista De Medicina Veterinaria, (23), 83-96. https://doi.org/10.19052/mv.77
Publicado
2012-06-26
Sección
Artículos